[1]. Lytic polysaccharide monooxygenase increases cellobiohydrolases activity by promoting decrystallization of cellulose surface
Science Advances / - （2022年） [査読] 有 [国際共著論文] 該当する
[責任著者・共著者の別] 共著者
[著者] Taku Uchiyama, Takayuki Uchihashi, Takuya Ishida, Akihiko Nakamura, Josh V. Vermaas, Michael F. Crowley, Masahiro Samejima, Gregg T. Beckham, Kiyohiko Igarashi [DOI]
[2]. Label-free monitoring of crystalline chitin hydrolysis by chitinase based on Raman spectroscopy
Analyst / - （2021年） [査読] 有 [国際共著論文] 該当しない
[責任著者・共著者の別] 共著者
[著者] Jun Ando, Hiroyuki Kawagoe, Akihiko Nakamura, Ryota Iino, Katsumasa Fujita [DOI]
[3]. Positive Charge Introduction on the Surface of Thermostabilized PET Hydrolase Facilitates PET Binding and Degradation
ACS Catalysis / 8550-8564 （2021年） [査読] 有 [国際共著論文] 該当しない
[責任著者・共著者の別] 責任著者
[著者] Akihiko Nakamura, Naoya Kobayashi, Nobuyasu Koga, Ryota Iino [DOI]
[4]. Role of Tryptophan 38 in Loading Substrate Chain into the Active-site Tunnel of Cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei
Journal of Applied Glycoscience / - （2021年） [査読] 無
[責任著者・共著者の別]
[著者] Akihiko Nakamura, Takashi Kanazawa, Tadaomi Furuta, Minoru Sakurai, Markku Saloheimo, Masahiro Samejima, Anu Koivula, Kiyohiko Igarashi [DOI]
[5]. バクテリアと糸状菌でのセルロース加水分解酵素デザインの違い
Cellulose Communications 27/4 118-123 （2020年） [査読] 無
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村 彰彦
[6]. Combined Approach to Engineer a Highly Active Mutant of Processive Chitinase Hydrolyzing Crystalline Chitin
ACS Omega / - （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Akasit Visootsat, Akihiko Nakamura, Tak-Wai Wang, Ryota Iino [DOI]
[7]. Convergent evolution of processivity in bacterial and fungal cellulases
Proceedings of the National Academy of Sciences 117/33 19896-19903 （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Taku Uchiyama, Takayuki Uchihashi, Akihiko Nakamura, Hiroki Watanabe, Satoshi Kaneko, Masahiro Samejima, Kiyohiko Igarashi [DOI]
[8]. Domain architecture divergence leads to functional divergence in binding and catalytic domains of bacterial and fungal cellobiohydrolases
Journal of Biological Chemistry / jbc.RA120.014792-jbc.RA120.014792 （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Akihiko Nakamura, Daiki Ishiwata, Akasit Visootsat, Taku Uchiyama, Kenji Mizutani, Satoshi Kaneko, Takeshi Murata, Kiyohiko Igarashi, Ryota Iino [DOI]
[9]. Chemical-State-Dependent Free Energy Profile from Single-Molecule Trajectories of Biomolecular Motors: Application to Processive Chitinase
The Journal of Physical Chemistry B 124/30 6475-6487 （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Kei-ichi Okazaki, Akihiko Nakamura, Ryota Iino [DOI]
[10]. Small stepping motion of processive dynein revealed by load-free high-speed single-particle tracking.
Scientific reports 10/1 1080-1080 （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Jun Ando, Tomohiro Shima, Riko Kanazawa, Rieko Shimo-Kon, Akihiko Nakamura, Mayuko Yamamoto, Takahide Kon, Ryota Iino [DOI]
[11]. Single-molecule imaging analysis reveals the mechanism of a high-catalytic-activity mutant of chitinase A from Serratia marcescens.
The Journal of biological chemistry / - （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Akasit Visootsat, Akihiko Nakamura, Paul Vignon, Hiroki Watanabe, Takayuki Uchihashi, Ryota Iino [DOI]
[12]. セラチア菌由来キチン加水分解酵素の運動機構
応用糖質科学 10/2 89-95 （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村彰彦, 岡崎圭一, 古田忠臣, 櫻井実, 飯野亮太
[13]. Crystalline chitin hydrolase is a burnt-bridge Brownian motor
Biophysics and Physicobiology / - （2020年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Akihiko Nakamura, Kei-ichi Okazaki, Tadaomi Furuta, Minoru Sakurai, Jun Ando, Ryota Iino [DOI]
[14]. キチン加水分解酵素は熱ゆらぎを利用して1方向に動きながら結晶性バイオマスを分解する
生物物理 59/6 330-333 （2019年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村彰彦, 岡崎圭一, 古田忠臣, 櫻井実, 飯野亮太 [DOI]
[15]. Multicolor High-Speed Tracking of Single Biomolecules with Silver, Gold, and Silver–Gold Alloy Nanoparticles
ACS Photonics / - （2019年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Jun Ando, Akihiko Nakamura, Mayuko Yamamoto, Chihong Song, Kazuyoshi Murata, RYOTA IINO [DOI]
[16]. Single-Nanoparticle Tracking with Angstrom Localization Precision and Microsecond Time Resolution.
Biophysical journal 115/12 2413-2427 （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Ando J, Nakamura A, Visootsat A, Yamamoto M, Song C, Murata K, Iino R [DOI]
[17]. Processive chitinase is Brownian monorail operated by fast catalysis after peeling rail from crystalline chitin.
Nature Communications 9/1 3814- （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Okazaki KI, Furuta T, Sakurai M, Iino R [DOI]
[18]. Plasmid-Based One-Pot Saturation Mutagenesis and Robot-Based Automated Screening for Protein Engineering
ACS Omega 3/ 7715-7726 （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Kawai F, Nakamura A, Visootsat A, Iino R [DOI]
[19]. Single-molecule imaging and manipulation of biomolecular machines and systems.
Biochimica et biophysica acta / - （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Iino R, Iida T, Nakamura A, Saita EI, You H, Sako Y [DOI]
[20]. Rate constants, processivity, and productive binding ratio of chitinase A revealed by single-molecule analysis.
Physical chemistry chemical physics : PCCP / - （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Tasaki T, Okuni Y, Song C, Murata K, Kozai T, Hara M, Sugimoto H, Suzuki K, Watanabe T, Uchihashi T, Noji H, Iino R [DOI]
[21]. Visualization of Functional Structure and Kinetic Dynamics of Cellulases.
Advances in experimental medicine and biology / - （2018年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Iino R [DOI]
[22]. Crystal structure of a family 6 cellobiohydrolase from the basidiomycete Phanerochaete chrysosporium.
Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications / - （2017年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Tachioka M, Nakamura A, Ishida T, Igarashi K, Samejima M [DOI]
[23]. 水素原子の可視化を目指したセルラーゼの大型結晶作製
宇宙における高品質タンパク質結晶化技術の伝承と可能性 34/1 340108- （2017年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 立岡 美夏子, 中村 彰彦, 石田 卓也, 高橋 幸子, 厳 斌, 田仲 広明, 古林 直樹, 伊中 浩治, 五十嵐 圭日子, 鮫島 正浩
[24]. 金ナノプローブでタンパク質分子モーターのダイナミックな動きを観る
分子イメージング, 11/1 11-16 （2017年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 飯野亮太, 安藤潤, 中村彰彦
[25]. The use of neutron scattering to determine the functional structure of glycoside hydrolase.
Current opinion in structural biology / - （2016年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Ishida T, Samejima M, Igarashi K [DOI]
[26]. Single-molecule Imaging Analysis of Binding, Processive Movement, and Dissociation of Cellobiohydrolase Trichoderma reesei Cel6A and Its Domains on Crystalline Cellulose.
The Journal of biological chemistry / - （2016年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Tasaki T, Ishiwata D, Yamamoto M, Okuni Y, Visootsat A, Maximilien M, Noji H, Uchiyama T, Samejima M, Igarashi K, Iino R [DOI]
[27]. 中性子／X 線結晶構造解析によって明らかとなった反転型セルロース加水分解酵素のプロトン伝達経路を含んだ反応機構
中性子科学会「波紋」 26/3 139-142 （2016年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村 彰彦, 石田 卓也, 日下 勝弘, 田中 伊知朗, 新村 信雄, 鮫島 正浩, 五十嵐 圭日子
[28]. 中性子構造解析で明らかになった立体反転型セルラーゼのユニークな活性残基
バイオサイエンスとインダストリー 74/3 231-233 （2016年） [査読] 無
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村 彰彦, 石田 卓也, 鮫島 正浩, 五十嵐圭日子
[29]. 中性子/X線複合構造解析で酵素触媒反応におけるプロトンリレーを可視化する
生物物理 56/3 171-173 （2016年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村 彰彦, 石田 卓也, 日下 勝弘, 田中 伊知朗, 新村 信雄, 鮫島 正浩, 五十嵐 圭日子 [DOI]
[30]. Development of simple random mutagenesis protocol for the protein expression system in Pichia pastoris.
Biotechnology for biofuels / - （2016年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Tachioka M, Sugimoto N, Nakamura A, Sunagawa N, Ishida T, Uchiyama T, Igarashi K, Samejima M [DOI]
[31]. "Newton's cradle" proton relay with amide-imidic acid tautomerization in inverting cellulase visualized by neutron crystallography.
Science advances / - （2015年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Ishida T, Kusaka K, Yamada T, Fushinobu S, Tanaka I, Kaneko S, Ohta K, Tanaka H, Inaka K, Higuchi Y, Niimura N, Samejima M, Igarashi K [DOI]
[32]. 反転型セルラーゼの巨大結晶作製と中性子/X 線共構造構解析
日本結晶学会誌 57/ 59-65 （2015年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 中村 彰彦, 石田 卓也, 鮫島 正浩, 五十嵐 圭日子 [DOI]
[33]. The GH26 β-mannanase RsMan26H from a symbiotic protist of the termite Reticulitermes speratus is an endo-processive mannobiohydrolase: heterologous expression and characterization.
Biochemical and biophysical research communications / - （2014年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Tsukagoshi H, Nakamura A, Ishida T, Otagiri M, Moriya S, Samejima M, Igarashi K, Kitamoto K, Arioka M [DOI]
[34]. Single-molecule imaging analysis of elementary reaction steps of Trichoderma reesei cellobiohydrolase I (Cel7A) hydrolyzing crystalline cellulose Iα and IIII.
The Journal of biological chemistry / - （2014年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Shibafuji Y, Nakamura A, Uchihashi T, Sugimoto N, Fukuda S, Watanabe H, Samejima M, Ando T, Noji H, Koivula A, Igarashi K, Iino R [DOI]
[35]. Structural and biochemical analyses of glycoside hydrolase family 26 β-mannanase from a symbiotic protist of the termite Reticulitermes speratus.
The Journal of biological chemistry / - （2014年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Tsukagoshi H, Nakamura A, Ishida T, Touhara KK, Otagiri M, Moriya S, Samejima M, Igarashi K, Fushinobu S, Kitamoto K, Arioka M [DOI]
[36]. Trade-off between processivity and hydrolytic velocity of cellobiohydrolases at the surface of crystalline cellulose.
Journal of the American Chemical Society / - （2014年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Watanabe H, Ishida T, Uchihashi T, Wada M, Ando T, Igarashi K, Samejima M [DOI]
[37]. 1 分子計測からわかるエクソ型セルラーゼの分子機構
生物物理 54/6 318-320 （2014年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] 飯野亮太, 中村彰彦, 五十嵐 圭日子, 鮫島 正浩 [DOI]
[38]. Phase-diagram-guided method for growth of a large crystal of glycoside hydrolase family 45 inverting cellulase suitable for neutron structural analysis.
Journal of synchrotron radiation / - （2013年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Ishida T, Fushinobu S, Kusaka K, Tanaka I, Inaka K, Higuchi Y, Masaki M, Ohta K, Kaneko S, Niimura N, Igarashi K, Samajima M [DOI]
[39]. The tryptophan residue at the active site tunnel entrance of Trichoderma reesei cellobiohydrolase Cel7A is important for initiation of degradation of crystalline cellulose.
The Journal of biological chemistry / - （2013年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Nakamura A, Tsukada T, Auer S, Furuta T, Wada M, Koivula A, Igarashi K, Samejima M [DOI]
[40]. Degradation of Crystalline Celluloses by Phanerochaete chrysosporium Cellobiohydrolase II (Cel6A) Heterologously Expressed in Methylotrophic Yeast Pichia pastoris
Journal of Applied Glycoscience 59/3 105-109 （2012年） [査読] 有
[責任著者・共著者の別]
[著者] Igarashi K, Maruyama M, Nakamura, A, Ishida T, Wada M, Samejima M [DOI] |